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血紅蛋白化學式為C3032H4816O812N780S8Fe4,
每1個血紅蛋白分子由1個珠蛋白和4個血紅素(又稱亞鐵原卟啉)組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環(huán),中心為一鐵原子。每個珠蛋白有4條多肽鏈,每條多肽鏈與1個血紅素連接構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb(HbA)的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈,為α2β2結構。胎兒Hb(HbF)是2條α鏈和2條γ鏈,為α2γ2結構。出生后不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個氨基酸殘基,每條β鏈含146個氨基酸殘基。血紅素的Fe2+均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基(His 8)上,這個組氨酸殘基若被其它氨基酸取代,或其鄰近的氨基酸有所改變,都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。
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